Función Defensiva

Publicado por: Clemencia Cruz Dyachkov. Farmacia U.I.A

Las proteínas del sistema inmune tienen una función defensiva debido a que crean anticuerpos y regulan factores contra los agentes extraños que se pueden presentar en el organismo o las infecciones. Las toxinas bacterianas como los venenos de serpientes son creadas por medio de funciones defensivas. (1)

Los anticuerpos reconocen las propias proteínas corporales, pero atacan rápidamente las partículas extrañas -usualmente proteínas- que invaden al organismo. (Velásquez, 2006)

La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. En las bacterias una serie de proteínas llamadas endonucleasas de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de ADN que no identifica como propias. (Pérez, 2007)

Entre los componentes de la inmunidad están las proteínas plasmáticas que transportan sustancias, regulan el equilibrio hídrico, son hemostáticas y sirven de defensa contra los agentes patógenos (Koolman, 2004), y las citoquinas que regulan y coordinan muchas de las acciones que intervienen en la inmunidad. (Velásquez, 2006)

 La trombina (acelera la coagulación) y el fibrinógeno (uno de los principales responsables de la viscosidad del plasma) contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorrágias, además las mucinas, que tienen efecto germicida y protegen a las mucosas (defensa del cuerpo contra los patógenos). (2)

Las inmunoglobulinas se unen a los glucolipídos en la superficie de los eritrocitos y forman un complejo y se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmune. (Pérez, 2007)

Las inmunoglobulinas o anticuerpos se producen en los linfocitos B. Son proteínas que se forman en la respuesta inmune, para combinarse específicamente y con gran fuerza con el antígeno. Después de esta combinación producen sus acciones biológicas, en las que normalmente no modifican al antígeno y no presentan efectos enzimáticos. (Romero, 2007)

Los anticuerpos están formados por cadenas ligeras (L) y pesadas (H), las cuales se unen mediante puentes disulfuro. (Romero, 2007)

La unión de un anticuerpo con un antígeno protege al huésped por medio de la marcación de las células y moléculas extrañas para que los fagocitos y el complemento las destruyan. La molécula de anticuerpo por si misma no daña al antígeno. Los microorganismos extraños y las toxinas son convertidos en elementos inofensivos por unos pocos mecanismos. Estos mecanismos son la aglutinación, la opsonización, la neutralización, la citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos y la activación del complemento que conduce a la inflamación y a la citólisis. (Tortora, 2007)

En la aglutinación los anticuerpos determinan que los antígenos se agrupen y no puedan dispersarse para actuar. (Tortora, 2007)

 En la opsonización el antígeno, por ejemplo una bacteria, está recubierto por anticuerpos que aumentan la eficiencia de los fagocitos para ingerirlo y lisarlo. (Tortora, 2007)

La citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos se asemeja a la opsonización porque el microorganismo diana queda cubierto por anticuerpos; sin embargo, la destrucción de la célula diana está a cargo de las células del sistema inmunitario que permanecen afuera de esta célula. (Tortora, 2007)

En la neutralización los anticuerpos inactivan a los virus por medio del bloqueo de sus uniones a las células huésped y neutralizan las toxinas de un modo similar.  (Tortora, 2007)

La activación del sistema complemento se puede desencadenar debido a una inflamación causada por infección o daño tisular.(Tortora, 2007)

Función Homeostática

Publicado por: Clemencia Cruz Dyachkov. Farmacia U.I.A

Las proteínas en la sangre ayudan a mantener los niveles apropiados de líquidos en el sistema vascular. Las proteínas sanguíneas como la albumina y la globulina son de gran tamaño para salir del lecho capilar hacia los tejidos, por tanto permanecen en los capilares y atraen los líquidos hacia ellas contrarrestando parcialmente la fuerza de la presión sanguínea. Si la dieta no aporta suficiente cantidad para mantener los niveles de proteína en la sangre, los líquidos salen al espacio extravascular y ocasionan edema. (Velásquez, 2006)

Para que las células sobrevivan ante cambios bruscos del medio externo, deben regular las variables del medio interno como el pH, la temperatura, la concentración de sales, el contenido en agua, el contenido en nutrientes, entre otros. En esta labor, cada estructura funcional del organismo coopera en parte para mantener las condiciones homeostáticas del medio interno. (Cuenca, 2006)

La composición del medio interno está sujeta a una constante regulación, de forma que se mantenga dentro de estrechos márgenes. De este modo, cada célula se beneficia en la homeostasis y, a su vez, contribuye al mantenimiento de esta con la parte que le corresponde. Esta interacción proporciona un automatismo continuo, pero si uno o mas de los sistemas funcionales pierden su capacidad de contribuir con la parte correspondiente de su función, sufren todas las células. La disfunción moderada de cualquiera de estos sistemas origina la enfermedad (desorden de la homeostásis), pero la disfunción intensa produce la muerte. (cuenca, 2006)

Las siguientes proteínas plasmáticas tienen función homeostática:

Fibrinógeno y trombina: el fibrinógeno se encuentra en el plasma, es una glicoproteína soluble que forma parte de la etapa final de la cascada de coagulación, ya que por acción de la enzima trombina se transforma en un monómero de fibrina, capaz de polimerizarse para formar la malla del coagulo sanguíneo. (Dalmau)

Albúmina: es el principal componente protéico del plasma y equivale a más o menos la mitad de las proteínas plasmáticas totales. Es la proteína plasmática más pequeña y se sintetiza en el hígado. La  albúmina es responsable de ejercer el gradiente de concentración entre la sangre y el líquido extracelular. Esta presión osmótica sobre la pared de los vasos sanguíneos, llamada presión coloidosmótica, mantiene la proporción correcta del volumen sanguíneo con respecto al volumen del líquido hístico. (Ross, Wojciech, 2008)

Globulina: es una proteína constituyente de la hemoglobina, que tiene capacidad de resistir infecciones, así que ayuda a que no se mantengan en la sangre. (Rodríguez et al)

Función de Transducción de Señales

Publicado por: Clemencia Cruz Dyachkov. Farmacia U.I.A

El reconocimiento de la señal extracelular por su receptor es el comienzo de una serie de eventos que llevan la información desde el exterior de la célula hacia su interior, hasta generar la respuesta. La transferencia de la información hacia el interior de la célula se conoce como mecanismo de trasducción de señales. (Taleisnik, 2006)

Los eventos generados por el receptor activado estimulan la actividad catalítica de proteínas destinarias del citoplasma. Estas proteínas pueden ser activadas directamente por la señal originada en el receptor o a través de un efector cuyo producto es una pequeña molécula conocida como segundo mensajero. (Taleisnik, 2006)

La actividad de las proteínas destinatarias, estimulada por la unión del ligando o por el segundo mensajero, es alterada por modificaciones covalentes y por cambios posteriores de conformación o número de subunidades. La mayoría de las modificaciones covalentes son fosforilaciones, en residuos de tirosina (proteínas de membrana) o serina/treonina, por quinasas específicas. Algunas de estas proteínas quinasas son sustratos de otras quinasas o modulan su propia actividad por reacciones de fosforilación. (Taleisnik, 2006)

Un ligando es cualquier sustancia (por ejemplo una hormona) que se une a un receptor celular. (Mendoza, Mendoza, 2009). Cuando un ligando extracelular se una a un receptor situado en la superficie celular, se dispara una cadena de sucesos a través de los cuales se transmite una señal al interior de la célula. El proceso de transferencia de una señal a través de la membrana plasmática se denomina transducción de la señal. (Lewin, Aguilera, 1994)

Un segundo mensajero es una molécula pequeña que se genera rapidamente y de gran cantidad en respuesta a la activación de un receptor y que se aleja pronto de su lugar de sintesis llevando la señal a otras partes de la célula, donde interactúa con proteinas específicas. El segundo mensajero produce la activación de enzimas como las proteincinasas y de esta forma participa en la amplificación de la señal iniciada por el ligando, constituyendo un intermediario en la generación de la respuesta biológica. (Curtis, Barnes, Schnek, 2008)

Uno de los sistemas mejor conocidos de transducción de señales es el constituido por las proteínas G, llamadas así por su capacidad de unirse a nucleótidos de la guanina. (Lewin, Aguilera, 1994)

Las proteínas G están situadas en la membrana plasmática, donde están disponibles como sustratos. Las proteínas G pueden ser activadas por señales extracelulares y cuando eso ocurre, transmiten la señal adentro de la membrana. (Lewin, Aguilera, 1994)

En el grupo de las pequeñas proteinas G, se encuentran las que se denominan Ras, las cuales están involucradas en el control de procesos de proliferación y diferenciación celular. La proteína Ras es una proteína de membrana que actúa como intermediario entre una señal, por ejemplo un factor de crecimiento y la división celular.  (Curtis, Barnes, Schnek, 2008)

En el grupo de proteínas G, también se encuentran las proteínas Rho, que participan en la regulación de la actividad de proteínas del citoesqueleto. El grupo Rab, participa en el control del transporte de proteínas y vesículas dentro de la célula, y el grupo Ran está comprometido con la regulación de las transiciones del ciclo celular. (Curtis, Barnes, Schnek, 2008)

A la vista de su complejidad, no es sorprendente que las vías de transducción de señales fallen, a veces, causando patologías y enfermedades. El cáncer está asociado con los defectos en proteínas transductoras de señales. Además, el estudio de cánceres provocados por ciertos virus, ha contribuido en gran medida el conocimiento de las proteínas y las vías de transducción de señales. (Berg,  Stryer, Tymoczko,  2007)

Referencias

(1) Autor desconocido. 2009. Proteínas. En línea. Fecha de consulta: 21/Octubre/2011. Disponible en:  http://proteinas.org.es/funciones-de-las-proteinas

(2)   Autor desconocido. 2009. Proteínas. En línea. Fecha de consulta: 21/Octubre/2011. Disponible en: http://www.um.es/molecula/prot07.htm

Pérez, G. 2007. Química II. Un enfoque constructivista. 1ª edición. Editorial Pearson educación. México. p. 213

Velásquez, G. 2006. Fundamentos de alimentación saludable 1ª edición. Editorial Universidad de Antioquia. Colombia. p. 89

Macarulla, J. Goñi, F. 1994. Bioquímica humana: curso básico. 2ª edición . Editorial Reverté S.A. Barcelona, España. p. 100

Koolman, J. 2004. Bioquímica: texto y atlas. 3ª edición. Editorial Médica Panamericana. Madrid, España. p. 276

Tortora, G. 2007. Introducción a la microbiología. 9ª edición. Editorial Médica Panamericana. Madrid, España. p. 511

Teijón, J. 2006. Fundamentos de bioquímica estructural. 2ª edición. Editorial Tébar. Madrid, España. p. 169

Dalmau, J. Factores emergentes de riesgo aterotrombogénico en la edad pediátrica. Editorial USC. Chile. p. 30

Taleisnik, S. 2006 Receptores celulares y la traducción de señales. Temas de Biología Celular. 1ª edición. Editorial Encuentro. Argentina. p. 6

Berg, J. Stryer, L. Tymoczko, J. 2007. Bioquímica. 6^a edición. Editorial Reverté. Barcelona, España.  p. 400

Lewin, B. Aguilera, A. 1994. Genes. 2ª edición. Editorial Reverté. Barceloa, España. p. 1082

Curtis, H. Barnes, S. Schnek, A. 2008. Biología. 7ª edición. Editorial Médica Panamericana. Madrid, España. p. 239

Mendoza, L. Mendoza, E. 2009. Biología II. Editorial Trillas. México. p. 40

Ross, M. Wojciech, P.  2008. Histología. 5ª edición. Editorial Médica Panamericana. Buenos Aires, Argentina. p. 270

Rodríguez, A. López, N. Quintero, H. Canales, R. Ciencia, tecnología y ambiente. 3ª edición. Cengage Learning Editores. p. 210 

Cuenca, E. 2006. Fundamentos de fisiología. Thomson editores. Madrid, España. p. 4

Romero, R. 2007. Microbiología y Parasitología Humana. 3ª edición. Editorial Medican Panamericana. México D.F. p. 113 

Función Hormonal

Publicado por: Jessica Bustamante C. Farmacia U.I.A

Algunas proteínas funcionan como hormonas, que son sustancias producidas por glándulas endocrinas o por células, transportadas por la sangre hasta los tejidos donde actúan como estimulantes de algunas reacciones. Ejemplo la insulina que regula el nivel de glucosa en la sangre. El glucagón o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento que es regulada por el hipotálamo, o la calcitonina (regula el metabolismo del calcio).

Las acciones celulares y subcelulares de las hormonas requieren la fijación de una hormona a su receptor específico. Los receptores tienen las características siguientes: muestran gran afinidad por la hormona, el enlace revierte con facilidad, son saturables y altamente específicos. Son responsables de dos funciones básicas: retienen la hormona y acoplan esta hormona enlazada a la transducción de la señal.³

El calcio ionizado es un regulador importante de diversos procesos celulares incluyendo la contracción muscular, el acoplamiento de la estimulación con la secreción, la cascada de la coagulación sanguínea, la actividad enzimática y la excitabilidad de la membrana. Es también un mensajero intracelular de la acción hormonal.

Insulina

Es la hormona que ayuda a la glucosa a entrar en las células del organismo. Las células utilizan glucosa para generar energía. La insulina se produce en el páncreas.

Calcitonina

Se une y activa a los receptores acoplados a proteínas G de los osteoclastos aumentando AMPc, el cual disminuye la actividad resortiva de estas células. La calcitonina se utiliza para el tratamiento de enfermedad de Paget, osteoporosis e hipercalcemia.⁴

El glucagón actúa via AMPc

Aunque el glucagón es un péptido, no una catecolamina, el receptor del glucagón puede considerarse un receptor adrenérgico, que se une vía G_s a la adenilato ciclasa. El AMPc, segundo mensajero que resulta de esa unión activa a una quinasa, llamada "proteína quinasa dependiente de AMPc" o "proteína quinasa A". Esta enzima fosforila a todas las enzimas que pueden haberse desfosforilado previamente por efecto de la insulina. Así, el concepto de que el glucagón y la insulina tienen acciones opuestas tiene una definida base bioquímica.

Función Estructural

Publicado por: Jessica Bustamante C. Farmacia U.I.A

Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular. En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión.


Glucoproteínas

Forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.

Las sustancias de los grupos sanguíneos de la superficie de los eritrocitos son glucoproteínas. Otras moléculas de glucoproteínas de la membrana celular sirven para regular el crecimiento de poblaciones celulares.
Las glucoproteínas de la sangre de los peces antárticos sirven como medio anticongelante, que evita la congelación de la sangre. (2)

Histonas

Son proteínas pequeñas con carga positiva, mas abundantes asociadas con el ADN eucarionte, forman parte de los cromosomas que regulan la expresion de los genes.

Las histonas H2A, H2B, H3 y H4 son las centrales y formab el núcleo de proteínas alrededor del cuak se enrosca el ADN nucleosomico. La histona H1 no es parte de la partícula nucleosomica centrak, sino que se une al ADN ligador y, por lo tanto, se denomina histona ligadora. Las cuatro histonas centrales están en cantidades iguales en las células, mientras que la H1 exhibe la mitad de la abundancia que las otras histonas.

Colágeno

Se designa una familia de proteínas fibrosas, que forman parte de matriz extracelular del tejido conectivo. El colágeno se encuentra en la piel, huesos, tendones, cartílagos, vasos sanguíneos, dientes, córnea, en cada uno de estos tejidos tiene una estructura característica acorde con la función que desempeña en ellos.

Elastina

Es una proteína fuertemente hidrofobica que se sintetiza en forma soluble, se empaca y se transporta a sitos específicos de la superficie celular, donde se producen las uniones cruzadas y el ensamble final para la formación de las fibras.

Queratina

Es una proteína no reactiva químicamente y durable desde el punto de vista mecánico, que se encuentra en todos los vertebrados superiores. Es el componente principal de sus capas epidérmicas exteriores córneas y sus apéndices relacionados, como pelos, uñas, cuernos y plumas.

Estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos.

Es el orden en el cual los aminoácidos se unen e incluye la ubicación de los enlaces bisulfuro.

La transtiretina, que se encuentra en la sangre, es una importante proteína de transporte. Es una molécula globular cuya forma específica le permite transportar dos sustancias químicas clave a través del cuerpo, una hormona de la glándula tiroides y vitamina A.

La transtiretina, como todas las demás proteínas, tiene una estructura primaria única, dada por la secuencia de los aminoácidos que forman sus cadenas polipeptidicas

La estructura secundaria es el enrollamiento o plegamiento del polipeptido producido por los enlaces de hidrogeno.

En el segundo nivel de la estructura, ciertas partes del polipeptido se enrollan o pliegan y forman arreglos llamado estructura secundaria, el enrollamiento de una cadena polipeptidica da como resultado una cierta estructura  la que es llamada alfa hélice, otro plegamiento especifico conduce a la formación de una hoja plegada. Ambos diseñados se obtienen con enlaces de hidrogeno espaciados regularmente.

La alfa hélice se forma de manera espontánea, ya que es la conformación más estable y de menor energía de una cadena polipeptidica. Las alfa hélices se estabilizan por puentes de hidrogeno formados entre el hidrogeno de un nitrógeno peptídico y oxigeno carboxilo.

La estructura terciaria es la forma globular de un polipéptido.

Hace referencia a la forma total, tridimensional, de un polipeptido. La mayor parte de las estructuras terciarias pueden ser descritas en línea general como globular o fibrosa. Un polipeptido de transtiretina tiene en general una forma globular, que resulta de la combinación compactada de una región de la alfa hélice y de varias hojas plegadas. Muchas proteínas con una estructura terciaria globular poseen tanto regiones helicoidales como de hoja plegada. Por el contrario, muchas de las proteínas fibrosas, como las proteínas del pelo, son casi enteramente helicoidales.

Se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

La estructura cuaternaria es la relación entre múltiples polipeptidos de una proteína.

Muchas proteínas consisten en dos o más cadenas polipeptidicas unidas por fuerzas no covalentes. Tales proteínas poseen una estructura cuaternaria, y se conoce n como oligómeros. Sus cadenas polipeptidicas individuales son llamadas protómeros, monómeros o subunidades. Las fuerzas que estabilizan estos agregados son puentes de hidrogeno y enlaces electrostáticos formados entre residuos de superficie de subunidades adyacentes .Bastantes proteínas poseen subunidades que son diferentes entre sí. “Por ejemplo: La proteína transportadora de oxígeno, la hemoglobina, tiene cuatro subunidades de dos tipos diferentes”

Función de Transporte

Publicado por : Jessica Bustamante C. Famacia U.I.A

En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofobica a través de un medio acuoso ( transporte de oxigeno o lipidos a través de la sangre) o transportar moléculas polares a través de barreras hidrofobicas ( transporte a través de la membrana ).

Regulan el movimiento de las moléculas solubles en agua mediante la membrana plasmática, también llamadas canales proteicos, forman canales que dan la oportunidad de que moléculas pequeñas solubles en agua penetren la membrana.
  
Otras proteínas de transporte son las llamadas proteínas portadoras, tienen sitios de unión, parecidos a los sitios activis de las enzimas, que pueden unirse a moléculas específicas en uno de los lados de la membrana. Proteínas receptoras son gatillos moleculares que desencadenan respuestas celulares cuando algunas moléculas especificas en el líquido extracelular, como hormonas se unen a ellas (1). Proteínas de reconocimiento y las glucoproteínas funcionan como rótulos de identificación y sitios de fijacion en la superficie celular.
 

“Por ejemplo la membrana plasmática contiene proteínas

transportadoras que permiten el ingreso de nutrientes tales como

azucares, aminoácidos, nucleótidos y la membrana interna de las

 mitocondrias contiene proteínas transportadoras que permiten el

ingreso de piruvato y ADP y el egreso de ATP.”


Hemoglobina

La hemoglobina transporta oxigeno desde los pulmones, las branquias o la piel del animal hasta sus capilares para usarlos en la respiración. Los organismos muy pequeños no necesitan una proteína de este tipo porque sus necesidades respiratorias las satisface la simple difusión pasiva de oxígeno a través de sus cuerpos.

Hemocianina
                                                                                                                                                   

 Es el transporte de oxígeno en la sangre de algunos animales como gasterópodos (caracol), cefalópodos (pulpo), y crustáceos (malacostracos). El 90% del oxígeno de los cefalópodos es transportado por la hemocianina, que lo cede cuando pasa a través de los tejidos.

Mioglobina

Proteína que se encuentra en el musculo, donde actúa como reserva de oxígeno. La mioglobina se combina con el oxígeno liberado por la hemoglobina de los glóbulos rojos, y lo transporta hasta la mitocondria, donde participa en la oxidación de sustratos energéticos. Está formada por uba única cadena polipeptidica y un grupo prostético, llamado grupo hemo (es la zona de la molécula a la que se une el oxigeno, y confiere a ambas proteínas su color característico.

Citocromos

Son proteínas de color oscuro que desempeñan una función vital en el transporte de energía  química en todas las células vivas. Las células animales obtienen la energía de los alimentos mediante un proceso llamado respiración aerobica; las plantas capturan la energía de la luz solar por medio de la fotosíntesis. Los citocromos intervienen en los dos procesos.

Lipoproteínas

Los lípidos y las proteínas se asocian de manera no covalente para formar lipoproteínas, que funcionan en el plasma sanguíneo como vehículo de transporte para los triacilgliceroles y el colesterol.

Estructura de las lipoproteínas.

Las partículas de las lipoproteínas sufren un procesamiento metabólico continuo, de modo que tienen propiedades y composiciones variables. Cada una de ellas contiene proteínas, fosfolípidos y colesterol solo suficientes como para formar una monocapa de un espesor aproximado de 20A de estas sustancias sobre la superficie de la partícula.
 

  Las proteínas de membrana pueden agruparse en tres clases.

Proteínas integrales. Son las que penetran la bicapa de lípidos, son

proteínas transmembranosas, que cruzan toda la bicapa de lípidos y

tienen dominios que sobresalen por ambos lados de la membrana,

extracelular y citoplásmico.

Proteínas periféricas. Se localizan por completo fuera de la bicapa

 de lípidos, ya sea en el lado citoplasmático o extracelular, aunque

se relacionan con la superficie de la membrana mediante enlaces no

covalentes.

Proteínas fijadas con lípidos. Localizadas fuera de la bicapa de

lípidos, ya sea en la superficie extracelular o la citoplasmática, pero

 que tienen enlaces covalentes con una molécula de lípidos que se

 sitúa dentro de la bicapa.

Transporte por las membranas.

Transporte pasivo. Movimiento de substancias por una membrana, que va hacia un gradiente de concentración, presión o carga eléctrica. No requiere de gasto de energía por parte de la célula.

Difusión simple. Difusión de agua, moléculas liposolubles a través de la bicapa fosfolipidica de una membrana.

Difusión facilitada. Generalmente solubles en agua, a través de una membrana, con participación de las proteínas de membrana

Osmosis. Una membrana que es más permeable al agua que a los solutos disueltos.

Transporte que requiere energía.  Movimiento de substancias a través de una membrana, generalmente en contra de un gradiente de concentración, utilizando energía celular.

Transporte activo. Movimiento de pequeñas moléculas individuales o iones a través de proteínas de membrana que se mueven, utilizando energía celular, generalmente ATP.

Endocitosis. Movimiento de partículas grandes, incluyendo moléculas grandes o microorganismos completos, dentro de una célula mediante un proceso en el cual la membrana plasmática engloba material extracelular, formando sacos rodeados por membrana que entran al citoplasma.

Exocitosis. Movimiento de materiales hacia  afuera de una célula mediante el empaquetamiento del material en un saco membranoso que se mueve hacia la superficie celular, el cual se fusiona con la membrana y se abre hacia el exterior, permitiendo que su contenido se difunda hacia afuera.

Referencias:

 

Voet, D.2006. Bioquímica. Edición 3. Editorial. Médica panamericana. Pág. 333,454        

Derlin, T. 2004. Bioquímica: libro de texto con aplicaciones clínicas. Editorial Reverte. Pág. 571

Voet, D. 2007. Fundamentos de bioquímica. Edición 2. Editorial médica panamericana. Pág. 138   

Ichir, E. 2008. Química bianorganica. Editorial Reverte. Pág. 217

Tejion. 2006. Fundamentos de bioquímica estructural. Edición 2. Editorial Tebar. Pág. 145,117

Bachmann, K.1978. Biología para médicos: conceptos básicos para las facultades de medicina. Editorial Reverte. Pág. 40 (2).

Campbell, N. 2001. Biología conceptos y relaciones. Edición 3. Editorial Pearson Educación. México. Pág. 42, 44

Audesik, T. 1997. La vida en la tierra. Edición 4. Editorial Prentice hall. Pág. 109, 110, 112, 115

Karp, G. 2005. Biología celular y molecular: conceptos y experimentos. Edición 4. Editorial McGraw-Hill. Pág. 141, 146, 147  

Murray, R. 1994. Bioquímica de Harper. Edición 13. Editorial manual moderno. Santafé de Bogotá. Pág. 59-69,586 (3)

Mora, R. 2009. Biología para bachillerato para educación diversificada. Edición 4. Editorial. Editorama. San jose, CR. Pág. 9-11

Mendoza, N.2008. Farmacología médica. Editorial Médica panamericana. Pág. 473 (4)

 

Función de las proteínas

 Publicado por: Yin Leng Navarro S. Farmacia U.I.A

Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay algunos elementos químicos que poseen todas ellas, pero los diferentes tipos de proteínas los contienen en distintas cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayoría de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro. (1)

Las proteínas son sustancias complejas, conformadas por la unión de algunas sustancias más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales de amoniaco del suelo. Los animales herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el ser humano puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. (1)

Función enzimática:

Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. (1) La función enzimática realizada por las proteínas globulares que gobiernan las transformaciones metabólicas ha sido interpretada como una catálisis molecular. Esta interpretación presupone que la enzima acelera las transformaciones químicas en que interviene sin consumirse, ni material ni energéticamente, en ellas, sin alterar su punto de equilibrio. Sin embargo, los datos aportados por la bioquímica sobre los mecanismos íntimos de las transformaciones metabólicas, su dependencia de la temperatura, la vida media de las enzimas, parecen contradecir esta interpretación. (Cordon 2005)

La mayor parte de las proteínas son enzimas. Las enzimas son biocatalizadores y su función es servir como catalizador para los procesos bioquímicos del organismo. (2) En todos los organismos se pueden encontrar macromoléculas a partir de moléculas sencillas, y para establecer los enlaces entre éstas se requiere de energía. Esta energía se produce rompiendo los enlaces químicos internos de otras macromoléculas, sustancias de reserva o alimentos. Todo esto conlleva una serie de reacciones coordinadas cuyo conjunto se llama metabolismo. 

Debido a que las sustancias que intervienen en estas reacciones son, generalmente, muy estables, se necesitaría una gran cantidad de energía para que reaccionaran entre sí, ya que, la velocidad de reacción sería nula o demasiado lenta. Para acelerar la reacción en un laboratorio bastaría con aumentar la temperatura o añadir un catalizador, en otras palabras, una sustancia que aumente la velocidad de la reacción. En los seres vivos, un aumento de temperatura podría provocar la muerte. (4)

Las enzimas son solubles en agua y se disuelven bien en los líquidos orgánicos. Pueden actuar a nivel intracelular, osea, en el interior de la célula donde se han formado, o a nivel extracelular.

Las enzimas cumplen dos leyes que son comunes a todos los catalizadores: la primera es que durante la reacción no se alteran, y la segunda es que no desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga más producto, sino que simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo. Una de las diferencias de las enzimas es que presentan una gran especificidad a diferencia de los catalizadores no biológicos, actúan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reacción de un millón a un trillón de veces. (4)   

Además las enzimas participan en la constitución de antígenos, hormonas y hemoglobina, también colaboran en el mantenimiento de la presión  oncótica (presión osmótica debida a las proteínas plasmáticas que aparece entre el compartimento vascular e intersticial).Algunos ejemplos de estas proteínas con función enzimática son hormonas de insulina, la hormona de crecimiento, las hormonas tropas y la calcitonina. Además tenemos otras hormonas mas especificas como la hormona trombina y fibrinógeno, la defensiva inmunoglobina entre otras. (Cordon 2005)

Actividad enzimática.

En cualquier reacción química se produce una transformación de unas sustancias iniciales, denominadas reactivos o sustratos (S), en unas sustancias finales o productos (P).

 Esta transformación no se verifica directamente, ya que se necesita un paso intermedio en el cual el reactivo se active, de tal forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca su rompimiento. Este paso intermedio se denomina complejo activado y requiere un aporte de energía, que en general es en forma de calor, que se le llama como energía de activación. (4)