jueves, 1 de diciembre de 2011

Función Estructural

Publicado por: Jessica Bustamante C. Farmacia U.I.A


Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular. En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión.


Glucoproteínas

Forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.

Las sustancias de los grupos sanguíneos de la superficie de los eritrocitos son glucoproteínas. Otras moléculas de glucoproteínas de la membrana celular sirven para regular el crecimiento de poblaciones celulares.
Las glucoproteínas de la sangre de los peces antárticos sirven como medio anticongelante, que evita la congelación de la sangre. (2)

Histonas

Son proteínas pequeñas con carga positiva, mas abundantes asociadas con el ADN eucarionte, forman parte de los cromosomas que regulan la expresion de los genes.

Las histonas H2A, H2B, H3 y H4 son las centrales y formab el núcleo de proteínas alrededor del cuak se enrosca el ADN nucleosomico. La histona H1 no es parte de la partícula nucleosomica centrak, sino que se une al ADN ligador y, por lo tanto, se denomina histona ligadora. Las cuatro histonas centrales están en cantidades iguales en las células, mientras que la H1 exhibe la mitad de la abundancia que las otras histonas.

Colágeno

Se designa una familia de proteínas fibrosas, que forman parte de matriz extracelular del tejido conectivo. El colágeno se encuentra en la piel, huesos, tendones, cartílagos, vasos sanguíneos, dientes, córnea, en cada uno de estos tejidos tiene una estructura característica acorde con la función que desempeña en ellos.

Elastina

Es una proteína fuertemente hidrofobica que se sintetiza en forma soluble, se empaca y se transporta a sitos específicos de la superficie celular, donde se producen las uniones cruzadas y el ensamble final para la formación de las fibras.

Queratina

Es una proteína no reactiva químicamente y durable desde el punto de vista mecánico, que se encuentra en todos los vertebrados superiores. Es el componente principal de sus capas epidérmicas exteriores córneas y sus apéndices relacionados, como pelos, uñas, cuernos y plumas.


Estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos.

Es el orden en el cual los aminoácidos se unen e incluye la ubicación de los enlaces bisulfuro.

La transtiretina, que se encuentra en la sangre, es una importante proteína de transporte. Es una molécula globular cuya forma específica le permite transportar dos sustancias químicas clave a través del cuerpo, una hormona de la glándula tiroides y vitamina A.

La transtiretina, como todas las demás proteínas, tiene una estructura primaria única, dada por la secuencia de los aminoácidos que forman sus cadenas polipeptidicas

La estructura secundaria es el enrollamiento o plegamiento del polipeptido producido por los enlaces de hidrogeno.

En el segundo nivel de la estructura, ciertas partes del polipeptido se enrollan o pliegan y forman arreglos llamado estructura secundaria, el enrollamiento de una cadena polipeptidica da como resultado una cierta estructura  la que es llamada alfa hélice, otro plegamiento especifico conduce a la formación de una hoja plegada. Ambos diseñados se obtienen con enlaces de hidrogeno espaciados regularmente.

La alfa hélice se forma de manera espontánea, ya que es la conformación más estable y de menor energía de una cadena polipeptidica. Las alfa hélices se estabilizan por puentes de hidrogeno formados entre el hidrogeno de un nitrógeno peptídico y oxigeno carboxilo.



La estructura terciaria es la forma globular de un polipéptido.

Hace referencia a la forma total, tridimensional, de un polipeptido. La mayor parte de las estructuras terciarias pueden ser descritas en línea general como globular o fibrosa. Un polipeptido de transtiretina tiene en general una forma globular, que resulta de la combinación compactada de una región de la alfa hélice y de varias hojas plegadas. Muchas proteínas con una estructura terciaria globular poseen tanto regiones helicoidales como de hoja plegada. Por el contrario, muchas de las proteínas fibrosas, como las proteínas del pelo, son casi enteramente helicoidales.

Se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
La estructura cuaternaria es la relación entre múltiples polipeptidos de una proteína.
Muchas proteínas consisten en dos o más cadenas polipeptidicas unidas por fuerzas no covalentes. Tales proteínas poseen una estructura cuaternaria, y se conoce n como oligómeros. Sus cadenas polipeptidicas individuales son llamadas protómeros, monómeros o subunidades. Las fuerzas que estabilizan estos agregados son puentes de hidrogeno y enlaces electrostáticos formados entre residuos de superficie de subunidades adyacentes .Bastantes proteínas poseen subunidades que son diferentes entre sí. “Por ejemplo: La proteína transportadora de oxígeno, la hemoglobina, tiene cuatro subunidades de dos tipos diferentes”

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